חזרה: תרמודינמיקה של ריאקציות

$\Delta G$ ו-$\Delta G°’$

\[\Delta G = \Delta G°' + RT \ln Q\]
  • $R$ = קבוע הגזים
  • $T$ = טמפרטורה בקלווין
  • $Q$ = מנת הריאקציה (יחס תוצרים/מגיבים)

משמעות הסימן

$\Delta G$ כיוון הריאקציה
שלילי לכיוון התוצרים (ספונטני)
חיובי לכיוון המגיבים

בעיה: שלבים עם $\Delta G$ חיובי

לשלב ארבע בגליקוליזה (אלדולאז) יש $\Delta G°’ = +23 \, \mathrm{kJ/mol}$ (חיובי!).

פתרון: צימוד ריאקציות

\[\begin{aligned} &\ce{Glucose + P_i -> G6P} \quad &\Delta G°' = +10 \\ &\ce{ATP -> ADP + P_i} \quad &\Delta G°' = -30 \\ &\ce{Glucose + ATP -> G6P + ADP} \quad &\Delta G°' = -20 \end{aligned}\]

כל ה-$\Delta G$ של הגליקוליזה שלילי ← התהליך הולך לכיוון התוצרים.


סקירה: גליקוליזה

מסלולי הגלוקוז בתא

גלוקוז שנכנס לתא יכול ללכת ל:

  1. גליקוגן - אחסון (בשרירים ובכבד)
  2. מטריקס חוץ-תאי - בניית פוליסכרידים
  3. מעגל הפנטוזות - ייצור NADPH וריבוז
  4. גליקוליזה - פירוק לפירובאט

שלבי הגליקוליזה

פאזת ההכנה (שלבים 5-1):

  • השקעה של שני $\text{ATP}$
  • שלב 1 ו-3: פוספורילציה

פאזת הרווח (שלבים 10-6): ייצור של:

  • ארבעה $\text{ATP}$ (נטו: שני $\text{ATP}$)
  • שני $\text{NADH}$
  • שני פירובאט

רווח אנרגטי כולל

מקור כמות ATP
גליקוליזה ישירה $2 \, \text{ATP}$
NADH (דרך שרשרת הובלת אלקטרונים) $\sim 5 \, \text{ATP}$
סה”כ $\sim 7 \, \text{ATP}$

רגולציה של Hexokinase

שני איזואנזימים עיקריים

מאפיין Hexokinase 1-3 Hexokinase 4 (Glucokinase)
מיקום שריר כבד
$K_M$ נמוך (~0.1 mM) גבוה (~10 mM)
משמעות פעיל בריכוזי גלוקוז נמוכים פעיל רק בריכוזי גלוקוז גבוהים
עיכוב על ידי תוצר כן (G-6-P) לא

הגדרת $K_M$

$K_M$ = ריכוז הסובסטרט בו האנזים מגיע ל-$\frac{1}{2}V_{max}$

חשוב: $K_M$ נמוך לא בהכרח אומר אפיניות גבוהה! זה נכון רק במצב ספציפי (מודל מיכאליס-מנטן פשוט).

רגולציה של Hexokinase 1-3 (שריר)

עיכוב אלוסטרי על ידי התוצר:

\[\ce{Glucose ->[Hexokinase] G-6-P}\]

כשיש הרבה G-6-P ← האנזים מעוכב ← “עשינו מספיק, אפשר לעצור”

רגולציה של Hexokinase 4 (כבד)

מנגנון מיוחד - הפרדה פיזית:

  1. ריכוז גלוקוז גבוה בדם ← גלוקוז נכנס לתאי הכבד
  2. גלוקוז משחרר את Hexokinase 4 מחלבון רגולטורי (GKRP)
  3. Hexokinase 4 יוצא מהגרעין לציטוזול
  4. מתחיל להפוך גלוקוז ל-G-6-P

גלוקוז נמוך / F-6-P גבוה:

  1. F-6-P (תוצר ביניים) קושר לחלבון הרגולטורי
  2. החלבון מושך את Hexokinase 4 בחזרה לגרעין
  3. האנזים לא פעיל (אין גישה לסובסטרט)

למה זה הגיוני?

  • כשיש הרבה F-6-P ← הכבד עושה גְלוּקוֹנֵאוֹגֶנְזַה (יוצר גלוקוז)
  • לא רוצים ש-Hexokinase 4 יהפוך את הגלוקוז החדש בחזרה ל-G-6-P!

רגולציה ברמת השעתוק

אינסולין מפעיל מסלול:

\[\ce{Insulin -> Receptor -> Dimerization -> IRS -> Grb2 -> SOS -> Ras-GTP -> Raf -> MEK -> ERK}\]

ERK נכנס לגרעין ומעלה את הביטוי של אנזימי הגליקוליזה.


רגולציה של PFK-1 - השלב המחייב

למה זה השלב המחייב?

אחרי ש-PFK-1 הופך F-6-P ל-F-1,6-BP, המולקולה חייבת להגיע עד פירובאט.

שלב מחייב = נקודת אל-חזור

מעכבים ומעודדים

מעכבים (מצביעים על אנרגיה גבוהה):

מעכב משמעות
ATP (ריכוז גבוה) יש מספיק אנרגיה
ציטראט מעגל קרבס פעיל

מעודדים (מצביעים על מחסור באנרגיה):

מעודד משמעות
AMP רמת ATP נמוכה
ADP רמת ATP נמוכה
F-2,6-BP המעודד החזק ביותר!

מנגנון העיכוב על ידי ATP

ל-PFK-1 יש שני אתרי קישור ל-ATP:

  1. אתר פעיל - ATP כסובסטרט
  2. אתר אלוסטרי - ATP כמעכב

כש-ATP נקשר לאתר האלוסטרי ← שינוי מבני ← ירידה בפעילות

עיכוב אלוסטרי - הגדרה

עיכוב אלוסטרי = מולקולה נקשרת למקום אחר באנזים (לא באתר הפעיל) וגורמת לשינוי מבני שמפחית את הפעילות.


Fructose-2,6-bisphosphate - הרגולטור המרכזי

מה ההבדל מ-F-1,6-BP?

מולקולה תפקיד מיקום הפוספט
F-1,6-BP תוצר ביניים בגליקוליזה עמדות 1 ו-6
F-2,6-BP רגולטור בלבד עמדות 2 ו-6

פעולה כפולה

F-2,6-BP:

  • מעודד PFK-1 (גליקוליזה)
  • מעכב FBPase-1 (גְלוּקוֹנֵאוֹגֶנְזַה)

F-2,6-BP הוא המעודד החזק ביותר של PFK-1 - יכול להפעיל אותו גם בנוכחות ATP גבוה!

האנזים הדו-תפקודי

PFK-2 / FBPase-2 - אנזים אחד עם שני ראשים:

ראש פעילות תוצאה
PFK-2 (קינאז) $\ce{F-6-P + ATP -> F-2,6-BP}$ מעודד גליקוליזה
FBPase-2 (פוספטאז) $\ce{F-2,6-BP -> F-6-P + P_i}$ מעודד גלוקונאוגנזה
pfk2

רגולציה הורמונלית

גלוקגון (רעב - גלוקוז נמוך):

\[\ce{Glucagon -> GPCR -> cAMP\uparrow -> PKA}\]

PKA מזרחן את האנזים הדו-תפקודי:

  • FBPase-2 פעיל ← F-2,6-BP יורד
  • PFK-1 לא מעודד ← גליקוליזה מעוכבת
  • FBPase-1 פעיל ← גלוקונאוגנזה

אינסולין (שובע - גלוקוז גבוה):

אינסולין מפעיל פוספטאז שמסיר את הפוספט:

  • PFK-2 פעיל ← F-2,6-BP עולה
  • PFK-1 מעודד ← גליקוליזה

גרף הפעילות

PFK-1 activity
    ^
    |     with F-2,6-BP
    |    /----------
    |   /
    |  /   without F-2,6-BP
    | /  /----------
    |/__/
    +----------------> [F-6-P]

עם F-2,6-BP: פעילות גבוהה יותר, $K_M$ נמוך יותר.


רגולציה של Pyruvate Kinase

שני איזואנזימים

איזואנזים מיקום רגולציה
Pyruvate Kinase M כל התאים אלוסטרית בלבד
Pyruvate Kinase L כבד אלוסטרית + הורמונלית

רגולציה אלוסטרית (כל ה-PK)

מעכבים:

מעכב משמעות
ATP יש מספיק אנרגיה
ציטראט מעגל קרבס פעיל
Acetyl-CoA יש מספיק דלק
אלנין רמת פירובאט גבוהה*
חומצות שומן מקור אנרגיה חלופי

*אלנין נוצר מפירובאט על ידי טרנסאמינציה: $\ce{Pyruvate + NH3 <=> Alanine}$

מעודד:

  • F-1,6-BP (תוצר PFK-1) - דוחף את התהליך קדימה

רגולציה הורמונלית (PK-L בכבד בלבד)

גלוקגון:

\[\ce{Glucagon -> cAMP -> PKA ->[phosphorylation] PK-L_{inactive}}\]

הכבד מפסיק לפרק גלוקוז ומתחיל לייצר אותו (גלוקונאוגנזה).

מצב רגיל: פוספטאז מסיר את הפוספט ← PK-L פעיל.

שים לב: זרחון לא תמיד מפעיל! כאן זרחון מעכב את PK-L.


גְלוּקוֹנֵאוֹגֶנְזַה

עלות אנרגטית

לייצור מולקולת גלוקוז אחת:

מרכיב כמות
פירובאט 2
ATP 4
GTP 2
NADH 2

תהליך יקר מאוד - קורה רק כשיש מספיק אנרגיה!

מעכבים של גלוקונאוגנזה

מעכב משמעות
ADP מחסור באנרגיה
AMP מחסור באנרגיה

הגיוני: צריך הרבה אנרגיה לגלוקונאוגנזה. אם אין אנרגיה (AMP/ADP גבוה) - לא עושים!

האנזים האחרון: Glucose-6-phosphatase

\[\ce{G-6-P + H2O ->[G6Pase] Glucose + P_i}\]

מיקום: לומן של ה-ER בתאי כבד

מנגנון:

  1. טרנספורטר מכניס G-6-P ללומן
  2. האנזים מפרק ל-Glucose + Pi
  3. טרנספורטר מוציא גלוקוז לציטוזול
  4. טרנספורטר מוציא Pi לציטוזול
  5. GLUT2 מוציא גלוקוז לדם

מסלול הלקטט

כשנשימה אנאירובית (חוסר חמצן):

\[\ce{Pyruvate + NADH <=>[LDH] Lactate + NAD+}\]
  • יצירת לקטט מורידה את רמת ה-pH בתאים
  • גורם לכאבי שרירים בפעילות גופנית אינטנסיבית

מעגל הפנטוזות (Pentose Phosphate Pathway)

תוצרים עיקריים

  1. NADPH - כוח מחזר
  2. Ribose-5-phosphate - לסינתזת נוקלאוטידים

האנזים הראשון: G6PD

\[\ce{G-6-P + NADP+ ->[G6PD] 6-phosphoglucono-\delta-lactone + NADPH}\]

רגולציה

NADPH מעכב את G6PD (עיכוב על ידי תוצר)

מחסור ב-G6PD (Favism)

הבעיה:

  • אין מספיק NADPH
  • לא ניתן לשמור על סביבה מחזרת
  • הצטברות נזק חמצוני
  • המוליזה (פירוק תאי דם אדומים)

פאביזם:

  • רגישות לפול (Fava beans)
  • הפול מכיל Vicine שיוצר רדיקלים
  • אנשים עם מחסור ב-G6PD לא יכולים לנטרל את הנזק החמצוני של הרדיקלים

יתרון אבולוציוני:

  • עמידות למלריה!
  • הפרזיט לא שורד בנזק החמצוני

תאים שצריכים הרבה NADPH

תא סיבה
תאי שומן סינתזת חומצות שומן
תאים מתחלקים סינתזת נוקלאוטידים
תאי דם אדומים נשיאת חמצן ← נזק חמצוני ← צריך לנטרל
כבד סינתזת חומצות שומן, ניקוי רעלים

סיכום - נקודות מפתח

עקרונות כלליים

  1. תוצרים מעכבים - ATP, ציטראט, NADPH
  2. מגיבים מעודדים - AMP, ADP, F-1,6-BP
  3. זרחון לא תמיד מפעיל - תלוי באנזים הספציפי

שלושת האנזימים המרכזיים בגליקוליזה

אנזים שלב מעכבים מעודדים
Hexokinase 1 G-6-P (1-3), F-6-P (4) גלוקוז
PFK-1 3 ATP, ציטראט AMP, ADP, F-2,6-BP
Pyruvate Kinase 10 ATP, ציטראט, אלנין F-1,6-BP

רגולציה הורמונלית - כבד

הורמון מצב השפעה על גליקוליזה השפעה על גְלוּקוֹנֵאוֹגֶנְזַה
אינסולין שובע
גלוקגון רעב

F-2,6-BP - המפתח

  • נוצר על ידי PFK-2
  • מפורק על ידי FBPase-2
  • שניהם על אותו חלבון!
  • גלוקגון ← זרחון ← FBPase-2 פעיל
  • אינסולין ← דה-זרחון ← PFK-2 פעיל

מיקום האנזימים

אנזים מיקום
רוב אנזימי הגליקוליזה ציטוזול
Pyruvate Carboxylase מיטוכונדריה
G6Pase לומן ה-ER
G6PD ציטוזול
דור פסקל